Coordinador: Prof. José María Valpuesta Moralejo - JMV

 

Grupo-Valpuesta

Grupo de "Estructura y función de las chaperonas moleculares

Departamento de Estructura de Macromoléculas

Centro Nacional de Biotecnología

Consejo Superior de Investigaciones Científicas

C/ Darwin, 3

Campus de la Universidad Autónoma de Madrid

28049 Madrid, España

Telf.: +34 915854690

Fax: +34 915854506

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Grupo de "Estructura y función de las chaperonas moleculares":

Nuestro grupo se ha especializado durante los últimos años en la determinación estructural de grandes complejos macromoleculares, entre ellos algunas chaperonas moleculares, que son proteínas involucradas en el plegamiento de otras proteínas.

Utilizando fundamentalmente microscopía electrónica y técnicas de procesamiento de imagen, pero combinándolas con otras bioquímicas y de biología molecular, hemos trabajado en la caracterización estructural y funcional de la interacción de la chaperonina eucariótica CCT con co-chaperonas como PhLP y PFD, y con varios de sus sustratos. Entre estos últimos se encuentra tubulina, una de las proteínas involucradas en la formación del citoesqueleto, que requiere necesariamente de la interacción con CCT para su correcto plegamiento. Hemos caracterizado en parte la naturaleza de esa interacción y propuesto un mecanismo de plegamiento mediado por CCT.

Nuestro grupo está también interesado en la utilización de nuevas técnicas que sean capaces de analizar moléculas individuales. Una de estas técnicas es la llamada de pinzas ópticas, que en colaboración con el grupo del Dr. Carrascosa hemos instalado por primera vez en España. Esta técnica nos permitirá medir, entre otras cosas, las fuerzas involucradas en el plegamiento por parte de CCT de las proteínas desnaturalizadas.


 Publicaciones relevantes en los cinco últimos años:

- S. Alvira, J. Cuéllar, A. Röhl, S. Yamamoto, H. Ito, C. Alfonso, G. Rivas, J. Buchner, J. M. Valpuesta. “Structural characterization of the substrate transfer mechanism in Hsp70/Hsp90 folding machinery mediated by Hop“ Nat. Comm. (in press).

- A. García-Trinidad, P. Muller, J. Cuellar, M. Klejnot, J.M. Valpuesta, K.H. Vousden(2013) “Interaction of p53 with the CCT complex promotes protein folding and wild type p53 activity” Mol Cell. 50, 805-817.

- R. Arranz, R. Coloma, J. Chichón, J.J. Conesa, J. L. Carrascosa, J. M. Valpuesta, J. Ortín and J. Martín-Benito (2012) “The structure of native influenza virion ribonucleoproteinsScience 338,1634-1637. (seleccionado por la “Faculty of 1000”).

- A. Peña, K. Gewartowski, S. Mroczek, J. Cuéllar, A. Szykowska, A. Prokop, M. Czarnocki-Cieciura, J. Piwowarski, C. Tous, A. Aguilera, J. L. Carrascosa, J. M. Valpuesta* y A. Dziembowski* (2012) “Structural and biochemical characterisation of the THO complex reveals its architecture and mechanism of nucleic acids recognition” EMBO Journal 31, 1605-1616.

- I. G. Muñoz, H. Yébenes, M. Zhou, P. Mesa, M. Serna, A.Y. Park, E. Bragado-Nilsson, A. Beloso, G. de Cárcer, M. Malumbres, C. V. Robinson, J. M. Valpuesta* y G. Montoya* (2011) “Crystal structure of the mammalian cytosolic chaperonin CCT in complex with tubulin” Nature Structural Molecular Biology 18, 14-19. (seleccionado por la “Faculty of 1000”)